Resumen
Se hizo un estudio comparativo entre las isoenzimas 1 y 2b de la L-aminoácido oxidasa (E.C.1.4.3.2) del veneno de serpientes Bothrops asper capturadas en Costa Rica.
La composición de aminoácidos de la L-aminoácido oxidasa-1 (la más anódica) mostró mayor número de residuos de los ácidos aspártico y glutámico, mientras la L-aminoácido oxidasa-2b resultó más rica en lisina y alanina. Ambas isoenzimas tienen subunidades con pesos moleculares de 60.000 y 57.000, según se determinó por electroforesis en gel de acrilamida- dodecil-sulfato de sodio. Los mapas peptídicos demostraron un alto grado de homología entre ambas isoenzimas y el número de péptidos que se obtuvo indica que también las subunidades de cada isoenzima son homólogas.
Citas
Bennett, J.C. 1967. Paper chromatography and electrophoresis. Special procedure for peptide maps, p. 330-339. In S.P. Colowick and N.O. Kaplan (eds.), Methods in Enzymology, Vol. XI. Academic Press. New York.
De Kok, A., & A.B. Rawitch. 1969. Studies on L-amino acid oxidase. II. Dissociation and characterization of its subunits. Biochemistry, 8: 1405-1411.
Ounker, A.K. & R.R. Rueckert. 1969. Observations on molecular weight determinations on polyacrilamide gel. J. Biol. Chem. 244: 5074-5080.
Easley, C.W. 1965. Combinations of specific color reactions useful in the peptide mapping technique. Biocrum. Biophys. Acta, 107: 386-388.
Koska, V. & F.H. Carpenter. 1964. Inhibition of chyrnotrypsin activity in crystalline trypsin preparations. J. Biol. Chem., 239: 1799-1803.
Lindly, H.A. 1956. A new synthetic substrate for trypsin and its application to the determination of the amino acid sequence of proteins. Nature, 178: 647-648.
Maizel. J.V. 1966. Acrylamide gel electrophorograms by mechanical fractionation: radioactive adenovirus proteins. Science, 151: 988-990.
Moore, S., & W.H. Stein. 1963. Chromatographic determination of amino acids by the use of automatic recording equiprnent, p. 819-831. In S.P. Colowick and N.O. Kaplan (eds.), Methods in Enzyrnology, Vol. VI. Academic Press. New York.
Putnam, F.W. & C.W. Basley. 1965. Structural studies of the immunoglobulins. I. The tryptic peptides of Bence-Jones proteins. J . Biol. Chem., 240: 1626-1638.
Raftery, M.A. & R.O. Coleo 1963. Tryptic cleavage at cysteinyl peptide bonds. Biochim. Biophys. Res. Comm., 10: 467-472.
Raftery, M.A., & R.O. Cole. 1966. On the amino ethylation of proteins. J. Biol. Chern., 241: 3457-3461.
Shapiro, A.L., E. Vinuela & J.V. Maizel. 1967. Molecular weight estimation of polypeptide chains by electrophoresis in SOS-polyacrylamide gels. Biochim. Biophys. Res. Comm., 28: 815-820.
Smyth, D.G. 1967. Techniques in enzyrnic hydrolysis, p. 214-231. In S.P. Colowick and N.O. Kaplan (eds.). Methods in Enzyrnology. Vol. XI. Academic Press. New York.
Spackman, O.H., W.H. Stein & S. Moore. 1958. Automatic recording apparatus for use in the chroma tography of amino acids. Anal. Chem., 30: 1190-1206.
Spies, J.R. & D.C. Chambers. 1949. Chemical determination of tryptophan in proteins. Anal. Chem., 21: 1249-1266.
Umaña, V. 1982. Purificación y separación de isoenzimas de L-aminoácido oxidasa del veneno de Bothrops asper. Rev. Biol. Trop., 30: 59-64.
Wellner, D. & A. Meister. 1960. Crystalline L-amino acid oxidase of Crotalus adamanteus. J. Biol. Chem., 235: 2013-2018.
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